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<string language="fre"><![CDATA[Ce terme désigne le mécanisme par lequel une macromolécule linéaire (par macromolécule on entend un enchaînement linéaire de motifs moléculaires) acquiert une structure tridimensionnelle. Un tel mécanisme est particulièrement important dans le domaine du vivant car une fois synthétisées c'est par ce processus que les protéines acquièrent la structure qui va leur permettre de remplir une fonction précise au sein de la cellule. Ce mécanisme a attiré l'attention de nombreux chercheurs du fait de son importance cruciale en biologie mais aussi du fait du formidable problème computationnelle que représente la prédiction de la structure tridimensionnelle de ces objets à partir de leur structure chimique linéaire. Nous rappellerons les notions essentielles nécessaires à la compréhension de ce mécanisme (atomes, liaisons chimiques, molécules, macromolécules) ainsi que les principaux mécanismes biologiques mis en jeu lors de la synthèse d'une protéine. Nous passerons ensuite en revue les principales forces mises en jeu lors du repliement (essentiellement les forces électrostatiques, l'effet hydrophobe, la liaison hydrogène) puis nous décrirons les principaux outils expérimentaux permettant d'aborder l'étude de ce phénomène. Quelques expériences seront présentées ainsi que la situation actuelle du problème.]]></string></description>
<keyword><string language="fre"><![CDATA[structure de la matière]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[paradoxe de Levinthal]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[interactions intra-moléculaires]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[dénaturation]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[protéine]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[liaison covalente]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[liaison chimique]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[physique statistique]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[macromolécule biologique]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[repliement]]></string></keyword>
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FN:Didier CHATENAY
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NOTE: Statut Directeur de Recherche au Laboratoire de physique statistique de l'Ecole Normale Supérieure Parcours 1979 : Ingénieur de L'Ecole Supérieure d'Optique à Orsay 1987 : Docteur d'Etat en Sciences Physiques de l'Université d'Orsay « Diffusion, solubilisation et propriétés interfaciales dans les solutions isotropes d'amphiphiles » Prix 1997 : Prix scientifique Philip Morris 1999 : Il a reçu la Médaille d'argent du CNRS Spécialités Spécialiste de physique de la matière molle et de physico-chimie, les travaux de Didier Chatenay portent sur l'interface physique-biologie. Il travaille sur la micromanipulation d'une molécule unique d'ADN, ce qui lui a permit de découvrir notamment que les fluctuations thermiques de l'ADN déterminent à elles seules l'interaction avec la protéine RecA (protéine de recombinaison de l'ADN). Particularités Il a écrit de nombreux articles dans les revues nationales et internationales 
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