<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?><lom xmlns="http://ltsc.ieee.org/xsd/LOM" xmlns:lomfr="http://www.lom-fr.fr/xsd/LOMFR" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:schemaLocation="http://ltsc.ieee.org/xsd/LOM http://www.lom-fr.fr/xsd/lomfrv1.0/std/lomfr.xsd">
<general>
<identifier>
<catalog>Canal-U_Ocms</catalog>
<entry>1601</entry>
</identifier>
<title><string language="fre"><![CDATA[Role du trafic membranaire dans la morphogenèse neuronale]]></string></title>
<language>FRE</language>
<description>
<string language="fre"><![CDATA[Le trafic membranaire est à la base des processus sécrétoires des cellules neuronales et non-neuronales mais son rôle dans l'établissement dans la différenciation neuronale est encore mal établi. Notre objectif est de comprendre comment le trafic membranaire, plus particulièrement l'exocytose et l'endocytose, participent à la morphogenèse neuronale. L'importance des protéines SNAREs dans l'exocytose et dans chaque étape du trafic membranaire est maintenant bien établie. Dans les neurones, la voie d'exocytose des vésicules synaptiques, responsable de la libération des neurotransmetteurs, met en jeu la protéine vésiculaire synaptobréviné 2 (ou VAMP 2, un v-SNARE) qui forme un complexe avec ses SNAREs cibles à la membrane plasmique : SNAP25 et la syntaxine 1, qui, ensemble, forment le t-SNARE). La formation du complexe v-/t-SNARE permet la fusion des bicouches lipidiques de la membrane vésiculaire et de la membrane plasmique 1. Dans l'équipe, nous avons mis en évidence Tetanus neurotoxin Insensitive-VAMP (TI-VAMP) un nouveau membre de la famille VAMP/brévine. Contrairement aux VAMPs 1, 2, et 3 qui sont clivées par la toxine tétanique et les neurotoxines botuliques B, D, F et G, TI-VAMP est insensible aux neurotoxines 2. Nous avons montré précédemment que TI-VAMP se concentre à l'extrémité des cônes de croissance de l'axone et des dendrites 3 et est impliquée dans la croissance neuritique dans les cellules PC12 et les neurones. En effet, l'expression de l'extrémité amino-terminale de TI-VAMP appelé domaine Longin 4 inhibe la croissance neuritique alors que l'expression d'une forme délétée du domaine Longin l'active 5,6. Nous montrons que le domaine Longin contrôle la capacité de TI-VAMP de former des complexes SNAREs avec SNAP25 et syntaxin1 et régule la localisation de TI-VAMP en intéragissant avec l'adaptateur de la clathrine AP-3. En conséquence, ce domaine contrôle simultanément l'activité de TI-VAMP et son ciblage. De plus, l'extinction de l'expression de TI-VAMP par interférence d'ARN bloque la croissance neuritique dans les cellules PC12 et les neurones. Nos résultats récents montrent que TI-VAMP est impliquée dans le trafic de la protéine d'adhésion cellulaire L1 et dans l'adhésion dépendante de L1. L1 est un membre de la superfamille des protéines à domaines immunoglobulines qui a été impliqué dans le développement du cerveau et dont des mutations entraînent des malformations cérébrales 7. Par ailleurs, nous montrons que l'adhésion dépendante de L1 contrôle le trafic membranaire dépendant de TI-VAMP, établissant ainsi une convergence entre trafic membranaire et adhésion cellulaire. L'ensemble de ces résultats démontre que la voie de trafic membranaire dépendante du v-SNARE TI-VAMP joue un rôle fondamental dans la morphogenèse neuronale.]]></string></description>
<keyword><string language="fre"><![CDATA[neurone]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[neuroscience]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[morphogenèse]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[membrane]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[SNARES]]></string></keyword><keyword><string language="fre"><![CDATA[trafic]]></string></keyword>
<lomfr:documentType>
<lomfr:source>LOMFRv1.0</lomfr:source>
<lomfr:value>image en mouvement</lomfr:value>
</lomfr:documentType>
</general><lifeCycle>
<contribute>
<role>
<source>LOMv1.0</source>
<value>author</value>
</role>
<entity><![CDATA[BEGIN:VCARD
VERSION:3.0
CLASS:PUBLIC
REV:2021-07-06 14:26:29
FN:Thierry GALLI
N:GALLI;Thierry;;;
URL;TYPE=work:https://www.canal-u.tv/auteurs/galli_thierry
ROLE:author
NOTE: Statut Directeur de Recherche (DR2) dans l'U536 de l'INSERM Parcours 2001-présent : Directeur de Recherche (DR2) dans l'U536 de l'INSERM 2000-présent: Chef de l'équipe de recherche intitulée: « Trafic membranaire et plasticité neuronale », ACI-JC N°5254, de l'Unité 536 de l'INSERM, directeur Jean-Antoine Girault. 1995-2000: Chargé de Recherche dans le laboratoire du Pr. D. Louvard (CNRS UMR 144, Institut Curie, Paris). 1992-1995: Stagiaire Post-doctoral de l'Howard Hughes Medical Institute dans le laboratoire du Pr. P. De Camilli (Yale University, New Haven, CT). 1988-1992 : Doctorant dans le laboratoire du Pr. J. Glowinski (INSERM U114, Collège de France, Paris). Prix 1999 : Action Concertée Incitative ? Jeune Chercheurs du Ministère de la Recherche et des Technologies. 1993 : Bourse de Recherche de la Philippe Foundation. 1990 : Bourse Curien de Formation par la Recherche du Ministère de la Recherche et des Technologies. Particularités Articles originaux publiés et sous presse (32) 03-1. Proux-Gillardeaux V., Galli T., Callebaut I., Crisanti P., Mikhailik A., Calothy G., and M. Marx. (2003). D53 is a novel endosomal SNARE-binding protein that potentiates synaptobrevin2/syntaxin interaction in vitro. Biochem. J. 370:213-21. 03-2. Martinez-Arca S., Proux-Gillardeaux V., Alberts P., Louvard D., and T. Galli. (2003). Ectopic expression of syntaxin 1 in the ER redirects TI-VAMP and cellubrevin-containing vesicles. J Cell Sci 116:2805-16. 03-3. Basyuk E., Galli T., Mougel M., Blanchard J.-M., Sitbon M., and E. Bertrand. (2003). Retroviral genomic RNAs are transported to the plasma membrane by endosomal vesicles. Dev. Cell 5:161-74. 03-4. Martinez-Arca S., Rudge R., Vacca M., Raposo G., Camonis J., Proux-Gillardeaux V., Daviet L., Formstecher E., Hamburger A., Filippini F., D'Esposito M. and T. Galli. (2003). A novel dual mechanism controlling the localization and function of exocytic v-SNAREs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100:9011-9016. 03-5. Alberts P., Rudge R., Hinners I., Muzerelle A., Martinez-Arca S., Irinopoulou T., Tooze S., Rathjen F., Gaspar P., and T. Galli. (2003) Cross-talk between Tetanus neurotoxin-Insensitive Vesicle-Associated Membrane Protein-mediated transport and L1-mediated adhesion. Mol. Biol. Cell 14:4207?4220. 03-6. Aude Muzerelle, Philipp Alberts, Sonia Martinez-Arca, Odile Jeannequin, Pierre Lafaye, Jean-Claude Mazié, Thierry Galli, and Patricia Gaspar.Tetanus Neurotoxin-Insensitive Vesicle Associated Membrane Protein localizes to a presynaptic membrane compartment in selected terminal subsets of the rat brain. Neuroscience sous presse 02-1. Mallard F., Tang B. L., Galli T, Tenza D., Saint-Pol A., Yue X., Antony C., Hong W., Goud B., and L. Johannes. (2002). Early/Recycling Endosomes-to-TGN Transport Involves Two SNARE Complexes and a Rab6 Isoform. J. Cell. Biol. 156: 653-664. 01-1. Martinez-Arca S., Coco S., Mainguy G., Alberts P., Schenk U., Bouillé P., Mezzina M., Prochiantz A., Matteoli M., Louvard D., and T. Galli. (2001). A common exocytotic mechanism mediates axonal and dendritic outgrowths. J. Neurosci. 21: 3830-3838. 01-2. Filippini F., V. Rossi, T. Galli, A. Budillon, M. D'Urso and M. D'Esposito. (2001). New evolutionary conserved family of long-VAMPs or longins share a novel SNARE domain. TiBS 26: 407-409. 01-3. Li X., T. Galli, S. Leu, J.B. Wade, E.J. Weinman, G. Leung, A. Cheong, D. Louvard, and M. Donowitz. (2001). Na+/H+-exchanger 3 (NHE3) is present in lipid rafts in the ileal absorptive cell brush border : a role for rafts and the actin cytoskeleton in the endocytosis of NHE3. J.Physiol. Lond 537: 537-552. 00-1. Breton S., N. N. Nsumu, T. Galli, P. J. S. Smith, and D. Brown. (2000). Tetanus toxin-mediated cleavage of cellubrevin inhibits proton secretion in the male reproductive tract Am. J. Physiol. 278:717:725. 00-2. Martinez S., P. Alberts, A. Zaharoui, D. Louvard, and T. Galli. (2000). Role of Tetanus neurotoxin Insensitive-Vesicle Associated Membrane Protein (TI-VAMP) in Vesicular Transport Mediating Neurite Outgrowth. J. Cell Biol. 149:889-899. 00-3. Paumet F., J. Le Mao, S. Martin, T. Galli, B. David, U. Blank, and M. Roa. (2000). SNARE proteins in RBL-2H3 mast cell exocytosis: functional role of syntaxin 4 and identification of a VAMP8-containing secretory compartment. J.Immunol. 164:5850-5857. 00-4. Faigle W., E. Colucci-Guyon, C. Babinet, D. Louvard, S. Amigorena, and T. Galli. (2000). Vimentin filaments in fibroblasts are a reservoir for SNAP23, a component of the membrane fusion machinery. Mol. Biol. Cell 11:3485-3494. 00-5. Wilcke M., L. Johannes, T. Galli, V. Mayau, B. Goud, and J. Salamero. (2000). Rab11 regulates the compartmentalization of early endosomes required for efficient transport from early endosomes to the trans-Golgi-network. J. Cell Biol. 151:1207-1220. 99-1. Lafont, F., P. Verkade, T. Galli, C. Wimmer, D. Louvard, and K. Simons. (1999). Raft-association of SNAREs acting in apical trafficking in MDCK cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96:3734-3738. 99-2. Hepp, R., M. Perraut, S. Chasserot-Golaz, T. Galli, D. Aunis, K. Langley, and N. J. Grant. (1999). Cultured glial cells express the SNAP-25 analogue SNAP-23. Glia 27: 181-187 99-3. Coco S., G. Raposo, S. Martinez, J.-J. Fontaine, S. Takamori, A. Zahraoui, R. Jahn, M. Matteoli, D. Louvard , and T. Galli. (1999) Subcellular localization of TI-VAMP/VAMP7 in neuronal cells: evidence for a novel membrane compartment. J. Neurosci.19:9803-9812. 98-1. Galli, T., A. Zahraoui, G. Raposo, V. V. Vaidyanathan, G. Raposo, J. M. Tian, M. Karin, H. Niemann, and D. Louvard. 1998. A novel Tetanus neurotoxin Insensitive Vesicle Associated Membrane Protein (TI-VAMP) in SNARE complexes of the apical plasma membrane of epithelial cells. Mol. Biol. Cell 9:1437-1448. 98-2. Riento, K., T. Galli, S. Jansson, C. Ehnholm, E. Lehtonen, and V. M. Olkkonen. 1998. Interaction of Munc-18-2 with syntaxin 3 regulates the association of apical SNAREs in epithelial cells. J. Cell Sci. 111:2681-2688. 98-3. Marzesco, A.M., T. Galli, D. Louvard, and A. Zahraoui. 1998. The cGMP phosphodiesterase delta subunit dissociates the small GTPase Rab13 from membranes. J. Biol. Chem. 273:22340-22345. 96-1. Galli, T., P. S. McPherson and P. De Camilli. The V0 sector of the V-ATPase, synaptobrevin and synaptophysin are associated on synaptic vesicles in a triton X-100 resistant, freeze-thawing sensitive complex. 1996. J. Biol. Chem. 271:2193-2199. 96-2. Daro, E., P. vanderSluijs, T. Galli, and I. Mellman. 1996. Rab4 and cellubrevin define different early endosome populations on the pathway of transferrin receptor recycling. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93:9559-9564. 95-1. Chilcote, T.*, T. Galli*, O. Mundigl, L. Edelmann, P. S. McPherson, K. Takei and P. De Camilli. 1995. Cellubrevin and synaptobrevins: Similar subcellular localization and biochemical properties in PC12 cells. J. Cell Biol. 129:219-231. (*Contributed equally to this work) 94-1. Galli, T., T. Chilcote, O. Mundigl, T. Binz, H. Niemann, and P. De Camilli. 1994. Tetanus toxin-mediated cleavage of cellubrevin impairs exocytosis of transferrin receptor-containing vesicles in CHO cells. J. Cell Biol. 125:1015-1024. 94-2. Galli, T., F. Artaud, Y. Torrens, G. Godeheu, M. Desban, J. Glowinski, and A. Chéramy. 1994. NMDA and carbachol but not AMPA affect differently the release of [3H]GABA in striosome- and matrix-enriched areas of the rat striatum. Brain Res. 649:243-252. 94-3. Desce, J. -M., G. Godeheu, T. Galli, J. Glowinski, and A. Chéramy. 1994. Opposite presynaptic regulations by glutamate through NMDA receptors of dopamine synthesis and release in rat striatal synaptosomes. Brain Res. 640:205-214. 92-1. Galli, T., J. M. Desce, F. Artaud, M. L. Kemel, A. Chéramy, and J. Glowinski. 1992. Modulation of GABA release by alpha-amino-3-hydroxy-5-methylisoxazole-4-propionate and N-methyl-D-aspartate receptors in matrix-enriched areas of the rat striatum. Neurosci. 50:769-780. 92-2. Serval, V., T. Galli, A. Chéramy, J. Glowinski, and S. Lavielle. 1992. In vitro and in vivo inhibition of N-acetyl-L-aspartyl-L-glutamate catabolism by N-acylated L-glutamate analogs. J. Pharmac. &amp; Exp. Therap. 260:1093-1100. 92-3. Desce, J. M., G. Godeheu, T. Galli, F. Artaud, A. Chéramy, and J. Glowinski. 1992. L-glutamate-evoked release of dopamine from synaptosomes of the rat striatum: involvement of AMPA and N-methyl-D-aspartate receptors. Neurosci. 47:333-339. 91-1. Galli, T., G. Godeheu, F. Artaud, J. M. Desce, A. Pittaluga, L. Barbeito, J. Glowsinki, and A. Chéramy. 1991. Specific role of N-acetyl-aspartyl-glutamate in the in vivo regulation of dopamine release from dendrites and nerve terminals of nigrostriatal dopaminergic neurons in the cat. Neurosci. 42:19-28. 91-2. Desce, J. M., G. Godeheu, T. Galli, F. Artaud, A. Chéramy, and J. Glowinski. 1991. Presynaptic facilitation of dopamine release through D,L-alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionate receptors on synaptosomes from the rat striatum. J. Pharmac. &amp; Exp. Therap. 259:692-698. Revues dans des journaux à comité de lecture (14) 03-01. P. Alberts, and T. Galli. The cell outgrowth secretory endosome (COSE): a specialized compartment involved in neuronal morphogenesis (2003). Biol. Cell in the press. 02-01. T. Galli, S. Martinez-Arca, and F. Paumet. Mécanisme de la fusion membranaire. 2002. Médecine/Sciences 18 :1113-1119. 02-02. T. Galli, and F. Paumet. Du trafic dans les neurones. 2002. Pour la Science, 302 : 66-73. 01-03. T. Galli, and P. Alberts. 2001. Hot spots for rafting t-SNAREs in exocytosis. In The ELSO Gazette: e-magazine of the European Life Scientist Organization (http://www.the-elso-gazette.org/magazines/issue6/mreviews/mreviews2.asp), Issue 6 (1 July, 2001). 01-02. T. Galli, and V. Haucke, Cycling of Synaptic Vesicles: How Far? How Fast!. Science's STKE (2001), http://stke.sciencemag.org/cgi/content/full/OC_sigtrans;2001/88/re1. 01-01. Marzesco, A.M., T. Galli, D. Louvard, and A. Zahraoui. 2000. Properties of Rab13 interaction with Rod cGMP phosphodiesterase delta subunit. In. Regulators and effectors of small GTPases. W. E. Balch, J. Channing Der, and A. Hall. Ed. Methods Enzymol. 329:197-209. 00-01. Martinez-Arca S., P. Alberts, and T. Galli. 2000. Clostridial neurotoxin-insensitive vesicular SNAREs in exocytosis and endocytosis. Biol. Cell 92 :449-453. 00-02. Zahraoui A., D. Louvard, and T. Galli. 2000. Tight junctions, a platform for trafficking and signaling protein complexes. J. Cell Biol. 5:F31-F36. 98-1. Johannes, L. and T. Galli. 1998. Exocytosis: SNAREs drum up! Eur. J. Neurosci. 10:415-422. 96-1. Bauerfeind, R., T. Galli, and P. De Camilli. 1996. Molecular mechanisms in synaptic vesicle recycling. J. Neurocytol. 25:701-715. 96-2. Bauerfeind, R., C. David, T. Galli, P. S. McPherson, K. Takei, and P. DeCamilli. 1995. Molecular mechanisms in synaptic vesicle endocytosis. In Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. LX:397-404. 95-1. Galli, T., Garcia, E.P., Mundigl, O., Chilcote, T.J. and De Camilli, P. v- and t-SNAREs in neuronal exocytosis: a need for additional components to define sites of release. 1995. Neuropharmacol. 34:1351-1360. 91-1. Cheramy, A., M.L. Kemel, C. Gauchy, J.M. Desce, T. Galli, L. Barbeito, and J. Glowinski. 1991. Role of excitatory amino acids in the direct and indirect presynaptic regulation of dopamine release from nerve terminals of nigrostriatal neurons. Amino Acids 1:351-363. 90-1. Chéramy, A., L. Barbeito, G. Godeheu, J.M. Desce, A. Pittaluga, T. Galli, F. Artaud, and J. Glowinski. 1990. Respective contributions of neuronal activity and presynaptic mechanisms in the control of the in vivo release of dopamine. J. Neural Transm.,Suppl. 29:183-193. Ouvrages (3) 03-02. Galli, T., V. Haucke, and N.R. Gough. 2003. Synaptic Vesicle Fusion Followed by Clathrin-Mediated Endocytosis. Science's STKE. 2003:tr3-. 03-01. T. Galli, Paumet F. 2003. Exocytosis and endocytosis in neurons. In: The Encyclopedia of Neuroscience, 3rd Ed. (Web). Adelman G, Smith BH, Editors. Amsterdam/New York:Elsevier Science. 01-1. Martinez-Arca, S., and T. Galli. 2001. Dynamics of neurite outgrowth in differentiating PC12 cells. In Trends in Cell Biology Suppl., GFP in Motion II CD-ROM. 91-1. Chéramy, A., J.M. Desce, G. Godeheu, T. Galli and J. Glowinski. 1991. Role of excitatory amino acids in the direct and indirect presynaptic regulation of dopamine release from nerve terminals of nigrostriatal dopaminergic neurons. In Monitoring Molecules in Neuroscience, H. Rollema, B. Westerink and W.J. Drijfhout ed. University Centre for Pharmacy, Groningen (The Netherlands). Mémoires (3) Galli, T. 1999. Mécanisme Moléculaire de l'Exocytose: Le Rôle Central des SNAREs. Habilitation à Diriger des Recherches Université Pierre et Marie Curie, Paris (France). Galli, T. 1992. N-acetyl-aspartyl-glutamate et ganglions de la base: -localisation régionale - effets sur la libération de dopamine et de GABA: comparaison avec les effets des agonistes glutamatergiques. Thèse, Université Pierre et Marie Curie, Paris (France). Galli, T. 1989. N-acetyl-aspartyl-glutamate (NAAG): effets de lésions sur les taux de NAAG endogène dans différentes structures cérébrales. D.E.A., Université Pierre et Marie Curie, Paris (France). Sociétés savantes 2002-présent : Trésorier de la de la Société de Biologie Cellulaire de France (SBCF) Membre du Comité Scientifique des Ateliers de l'INSERM 2001-présent : Membre du Conseil de la Société de Biologie Cellulaire de France (SBCF) Membre de la Commission ATC Prions de l'INSERM 1998-2001: Membre de la Commission des Spécialistes 69ème section (Neurosciences) de l'Université Pierre et Marie Curie 1998-2002: Membre fondateur, Trésorier du Club Exocytose, parrainé par la Société des Neurosciences et la Société de Biologie Cellulaire Française -de la Société des Neurosciences (SdN) -de la Société de Biologie Cellulaire Française (SBCF) -de l'American Society for Cell Biology (ASCB) -de l'European Life Sciencist Organization (ELSO) -du Club Exocytose-Endocytose (CEE) Editeur : -Membre du Comité Editorial de Biology of the Cell, Editeur Associé -Editeur en chef de la Lettre des Neurosciences -Membre du Comité Editorial de Médecine/Sciences 
TZ:+0200
END:VCARD
]]></entity>
<date><dateTime>2003-06-15</dateTime></date>
</contribute>
<contribute>
<role>
<source>LOMv1.0</source>
<value>publisher</value>
</role>
<entity><![CDATA[BEGIN:VCARD
VERSION:3.0
CLASS:PUBLIC
REV:2021-07-06 14:26:29
FN:BioTV
N:BioTV;;;;
URL;TYPE=work:https://www.canal-u.tv/auteurs/biotv
ROLE:publisher
TZ:+0200
END:VCARD
]]></entity>
<date><dateTime>2003-06-15</dateTime></date>
</contribute>
<contribute>
<role>
<source>LOMv1.0</source>
<value>content provider</value>
</role>
<entity><![CDATA[BEGIN:VCARD
VERSION:3.0
CLASS:PUBLIC
REV:2021-07-06 14:26:29
FN:BioTV
N:BioTV;;;;
URL;TYPE=work:https://www.canal-u.tv/auteurs/biotv
ROLE:content provider
TZ:+0200
END:VCARD
]]></entity>
<date><dateTime>2003-06-15</dateTime></date>
</contribute>
</lifeCycle>
<metaMetadata>
<metadataSchema>LOMv1.0</metadataSchema>
<metadataSchema>LOMFRv1.0</metadataSchema>
</metaMetadata>
<technical>
<format>video/mp4</format>
<location><![CDATA[https://www.canal-u.tv/video/biotv/role_du_trafic_membranaire_dans_la_morphogenese_neuronale.1601]]></location>
<location><![CDATA[https://streaming-canal-u.fmsh.fr/vod/media/canalu/videos/biotv/role.du.trafic.membranaire.dans.la.morphogen.se.neuronale_1601/role_du_trafic_membranaire_dans_la_morphogenese_neuronale.sd.mp4]]></location>
<size>75813006</size>
<duration><duration>PT0H27M24S</duration></duration>
</technical>
<educational>
<learningResourceType>
<source>LOMv1.0</source>
<value>lecture</value>
</learningResourceType>
<context>
<source>LOMv1.0</source>
<value>master</value>
</context>
</educational>
<rights>
<cost>
<source>LOMv1.0</source>
<value>no</value>
</cost>
<copyrightAndOtherRestrictions>
<source>LOMv1.0</source>
<value>no</value>
</copyrightAndOtherRestrictions>
<description>
<string language="fre"><![CDATA[Droits réservés à l'éditeur et aux auteurs. 
]]></string>
</description>
</rights>
<relation>
<kind>
<source>LOMv1.0</source>
<value>ispartof</value>
</kind>
<resource>
<identifier>
<catalog>URI</catalog>
<entry>https://www.canal-u.tv/producteurs/biotv/evenements_scientifiques/jubile_andree_tixier_vidal</entry>
</identifier>
<description>
<string language="fre"><![CDATA[Jubilé Andrée TIXIER-VIDAL]]></string>
</description>
</resource>
</relation>
<classification>
<purpose>
<source>LOMv1.0</source>
<value>discipline</value>
</purpose>
<taxonPath>
<source>
<string language="fre"><![CDATA[Universités Numériques Thématiques 2009 http://www.universites-numeriques.fr]]></string>
</source>
<taxon>
<id/>
<entry>
<string language="fre"/>
</entry>
</taxon>
</taxonPath>
</classification>
<classification>
<purpose>
<source>LOMv1.0</source>
<value>discipline</value>
</purpose>
<taxonPath>
<source>
<string language="fre">CDD 22e éd.</string>
<string language="eng">DDC 22nd ed.</string>
</source>
<taxon>
<id>612.82</id>
<entry>
<string language="fre"><![CDATA[Cerveau]]></string>
</entry>
</taxon>
</taxonPath>
</classification> </lom>